Le double ciblage unique d'AGO1 par deux types d'enzymes PRMT favorise le chargement de phasiRNA chez Arabidopsis thaliana.

L’équipe « Gene Regulation and RNA silencing in Plants » du LGDP vient de mettre en évidence la présence de deux types de modifications chez la protéine AGO1 d’Arabidopsis thaliana, cette étude est parue dans Nucleic Acids Research en février.

La perception de l’environnement est essentielle au développement des végétaux et à leur adaptation à aux contraintes environnementales. Ces informations sont intégrées et transmises pour conduire in fine à des réponses cellulaires et moléculaires appropriées lesquelles mettant en jeu notamment des mécanismes de régulation de l’expression des gènes médiés par des petits ARN interférents/siRNA (RNA silencing) et les protéines Argonaute. Dans ce contexte, les modifications post-traductionnelles peuvent être utilisées comme des commutateurs rapides et économiques permettant de moduler directement l’action d’une protéine, ce qui en fait une voie de communication privilégiée. Cependant, il y a très peu d’évidences montrant une régulation de l'activité des effecteurs du RNA silencing par ce type de modifications chez les plantes, ce qui est d’autant plus surprenant compte tenu du rôle central assuré par la protéine Argonaute 1/AGO1 dans le développement et les réponses des plantes exposées à des stress biotiques ou abiotiques.

L’équipe « Gene Regulation and RNA silencing in Plants » au LGDP vient de mettre en évidence la présence de deux types de modifications chez la protéine AGO1 d’Arabidopsis thaliana : une méthylation asymmétrique/aDMA et une méthylation symmétrique/sDMA détectées sur des résidus arginine localisés dans des boîtes regroupées dans une région non structurée de l’extension N-terminale de la protéine. Ces boîtes sont également retrouvées dans d’autres membres de la famille Argonaute/PIWI, mais la présence de ces deux marques est unique parmi les effecteurs du RNA silencing. De plus, cette signature été retrouvée jusqu’ici exclusivement dans trois autres protéines tous règnes confondus. L’équipe a également montré que l’absence de l’enzyme PRMT5 (Protein arginine/R Méthyl Transferases) largement conservée chez les eucaryotes, modifie le profil de méthylation observé chez AGO1 et impacte son chargement en siRNA phasés, espèce connue pour réguler les réponses des plantes exposées à des stress.

Cette découverte met en exergue l’incroyable complexité des régulations mises en place pour contrôler l’action de la protéine AGO1. Elle pose aussi d’importantes questions quant au(x) rôle(s) de la méthylation des arginines dans les réponses de la plante à son environnement, et en particulier dans les interactions plante-pathogène.

Voir aussi

The unique dual targeting of AGO1 by two types of PRMT enzymes promotes phasiRNA loading in Arabidopsis thaliana. - Barre-Villeneuve C, Laudié M, Carpentier MC, Kuhn L, Lagrange T, Azevedo-Favory J. -  21;52(5):2480-2497. Nucleic Acids Res. 2024 Mar - https://doi.org/10.1093/nar/gkae045

Contact : jacinthe.azevedo-favory@univ-perp.fr, UMR5096, CNRS, UPVD, Laboratoire Génome et Développement des Plantes, Perpignan, France
 

Date de modification : 17 juin 2024 | Date de création : 14 juin 2024 | Rédaction : Tulip Communication / Jacinthe Azevedo-Favory